Γνωρίστε τα Τρόφιμα Συστατικά τροφίμων Πρωτεΐνες Ιδιότητες πρωτεϊνών και εφαρμογή τους στην τεχνολογία τροφίμων

Ιδιότητες πρωτεϊνών και εφαρμογή τους στην τεχνολογία τροφίμων
PDFΕκτύπωσηE-mail

Προσοχή: ανοίγει σε νέο παράθυρο. PDFΕκτύπωσηE-mail

Ιδιότητες πρωτεϊνών και εφαρμογή τους στην τεχνολογία τροφίμων

Οι ιδιότητες των πρωτεϊνών και ο ρόλος τους στην επιστήμη και τεχνολογία τροφίμων είναι πολλαπλός και πολυδιάστατος. Επιπλέον του σημαντικού ρόλου στη διατροφή και το μεταβολισμό του ανθρώπινου οργανισμού, ο λειτουργικός  ρόλος των πρωτεϊνών συνδέεται με τις ιδιότητές τους που είναι χρήσιμες στην επεξεργασία και τις αλλαγές στη δομή των τροφίμων. Παρακάτω επιχειρείται μια περιληπτική αναφορά στις κυριότερες ιδιότητες τους.

Ηλεκτροχημικές ιδιότητες:
Οι πρωτεΐνες μπορεί να συμπεριφερθούν ως αμφολύτες (όπως και τα αμινοξέα), δηλαδή και ως οξέα και ως βάσεις. Η συμπεριφορά τους ως οξέα οφείλεται στην παρουσία ελεύθερων όξινων ομάδων και συγκεκριμένα στην ακραία α-καρβοξυλομάδα των πολυπεπτιδικών αλυσίδων ή σε άλλες ελεύθερες καρβοξυλομάδες πλάγιων αλυσίδων διαφόρων αμινοξέων, στη σουλφυδριλική ομάδα της κυστείνης (-SH)  κλπ. Με την ίδια λογική η συμπεριφορά τους ως βάσεις οφείλεται στην παρουσία ελεύθερων βασικών ομάδων είτε πάλι της τελικής α-αμινομάδας των πολυπεπτιδίων είτε σε ελεύθερες βασικές ομάδες πλάγιων αλυσίδων (πχ ε-ΝΗ της λυσίνης, κλπ). Η παρουσία των παραπάνω ελεύθερων ομάδων στο μόριο της πρωτεΐνης προσδίδουν ηλεκτρικά φορτία, ιδιότητα που επιπλέον των άλλων επιτρέπει το διαχωρισμό και χαρακτηρισμό τους με τη χρήση ηλεκτρικού πεδίου κατά την τεχνική της ηλεκτροφόρησης. Το καθαρό φορτίο μιας πρωτείνης επηρεάζεται από το pH του διαλύματος στο οποίο βρίσκεται. Το pH στο οποίο το καθαρό ηλεκτρικό φορτίο ισούται με μηδέν χαρακτηρίζεται ως ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης (pI) και αποτελεί πολύ χρήσιμη ιδιότητα στην τεχνολογία και επιστήμη τροφίμων και βρίσκει ιδιαίτερες εφαρμογές στην επεξεργασία και συντήρηση (πχ παραγωγή τυριών, ικανότητα συγκράτησης νερού σε κρέας κλπ).


piΑλληλεπιδράσεις πρωτεΐνης και νερού
Αν ένα διάλυμα της πρωτεΐνης έχει pH μικρότερο από το ισοηλεκτρικό της σημείο (pI) τότε η πρωτεΐνη φορτίζεται θετικά και το αντίθετο αν έχει μεγαλύτερο. Με αυτή την ιδιότητα οι πρωτεΐνες αλληλεπιδρούν με το νερό και διαλύονται γεγονός όμως που σαφώς επηρεάζεται από το pH του διαλύματος. Όσο πιο κοντά στο ισοηλεκτρικό σημείο (pI) βρίσκεται το pH του διαλύματος τόσο πιο μικρός είναι ο αριθμός των ιονισμένων ομάδων της πρωτεΐνης άρα οι αλληλεπιδράσεις μεταξύ των μορίων της πρωτεΐνης και του νερού είναι πολύ μικρές κατά συνέπεια να μειώνεται η διαλυτότητά τους. Επίσης σε αυτή την κατάσταση, οι πεπτιδικές αλυσίδες μειώνουν τις απωστικές τους δυνάμεις με αποτέλεσμα, να συσσωματώνονται και να καθιζάνουν.
Οι όξινες πρωτεΐνες εκείνες που έχουν δηλ., μεγαλύτερο αριθμό ελεύθερων καρβοξυλομάδων  έχουν μεγαλύτερη τάση ενυδάτωσης από τις βασικές πρωτεΐνες (δηλ. από εκείνες στις οποίες που επικρατούν οι αμινομάδες) γιατί το οξυγόνο είναι περισσότερο ηλεκτραρνητικό από το άζωτο και λόγω αυτού σχηματίζει πιο εύκολα δεσμούς υδρογόνου με τα μόρια του νερού.

Η διαλυτότητα των πρωτεϊνών επηρεάζεται επίσης από την ιοντική ισχύ του διαλύματος (ιοντική ισχύς είναι το ημιάθροισμα των γινομένων των συγκεντρώσεων των ιόντων που υπάρχουν στο διάλυμα, επί το τετράγωνο του σθένους τους). Σε χαμηλές τιμές ιοντικής ισχύος παρατηρείται αύξηση της διαλυτότητας των πρωτεϊνών (εναλάτωση) ενώ το αντίθετο παρατηρείται σε υψηλά επίπεδα ιοντικής ισχύος (εξαλάτωση) όπου η περίσσεια ιόντων των αλάτων ανταγωνίζονται το διαθέσιμο προς τη διάλυση της πρωτεΐνης νερό.
Η θερμοκρασία επίσης επηρεάζει την αλληλεπίδραση νερού με τις πρωτεΐνες. Κατά κανόνα αύξηση της θερμοκρασίας μειώνει την ικανότητα δημιουργίας δεσμών υδρογόνου οπότε μειώνεται και η πρόσληψη νερού από τις πρωτεΐνες. Σε περιπτώσεις όμως κλειστών δομών πρωτεϊνών συμβαίνει το αντίθετο φαινόμενο με τη λογική της έκθεσης πολικών  ομάδων, αλυσίδων και πεπτιδικών δεσμών που λόγω εκτύλιξης του μορίου της πρωτεΐνης εμφανίζονται στην επιφάνεια και διευκολύνουν έτσι την πρόσληψη νερού.
Ακόμη, το είδος και η συγκέντρωση ιόντων επηρεάζει σημαντικά την ικανότητα πρόσληψης νερού από τις πρωτεΐνες καθώς επίσης και την ικανότητα διόγκωσής τους.
Ως αποτέλεσμα των παραπάνω αλληλεπιδράσεων των πρωτεϊνών με το νερό και υπό τις διάφορες παραμέτρους που το επηρεάζουν, διαμορφώνεται τελικά και η λειτουργικότητα των πρωτεϊνών στα τρόφιμα. Η ικανότητα τους να απορροφούν νερό και να ενυδατώνονται παίζει σημαντικό ρόλο στη δημιουργία δομών και πλεγμάτων σε διάφορα τρόφιμα όπως στις ζύμες και στα κρεατοσκευάσματα καθορίζοντας έτσι και τη ρεολογική τους συμπεριφορά, το ιξώδες τους, τη δομή τους, τη σταθερότητά τους κλπ.  

Γαλακτωματοποιητικές ιδιότητες των πρωτεϊνών
Η ιδιότητα των πρωτεϊνών να διαχέονται και να προσροφώνται στις διεπιφάνειες ελαίου/νερού αποτελεί τη σημαντική αιτία για την εμφάνιση των γαλακτωματοποιητικών ιδιοτήτων των πρωτεϊνών. Οι αλληλεπιδράσεις αυτές μεταξύ πρωτεϊνών και λιπαρών υλών οφείλονται σε υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις μεταξύ άπολων αλειφατικών αλυσίδων των λιπαρών με άπολες περιοχές του πρωτεϊνικού μορίου. Πρωτεΐνες με υψηλό μέσο υδρόφοβο  βαθμό αλληλεπιδρούν ισχυρά με τις λιπαρές ύλες. Έτσι υποστηρίζεται ότι όσο πιο υδρόφοβη είναι μια πρωτεΐνη τόσο μεγαλύτερη είναι η συγκέντρωσή της στη διεπιφάνεια, με τη χαμηλότερη διεπιφανειακή τάση που οδηγεί στη δημιουργία σταθερότερου γαλακτώματος. Η προσρόφηση των πρωτεϊνών στις διεπιφάνειες μεταξύ σταγονιδίων ελαίου και συνεχούς υδατικής φάσης σε γαλακτώματα ελαίου σε νερό (πχ μαγιονέζα) συνεισφέρει στην αποφυγή συνένωσης των σταγονιδίων του ελαίου μεταξύ των και σταθεροποιεί το γαλάκτωμα. Οι πρωτεΐνες γενικά είναι ασθενείς σταθεροποιητές γαλακτωμάτων νερού σε έλαιο.

Η γαλακτωματοποιητική ικανότητα των πρωτεϊνών σε ένα σύστημα επηρεάζεται από πολλούς παράγοντες που συνδέονται τόσο με τη φύση της πρωτεΐνης αυτής καθαυτής όσο και με τις επεξεργασίες που υφίσταται το σύστημα για την παραγωγή του γαλακτώματος, την ύπαρξη διαφόρων συστατικών και τη γενικότερη σύνθεσή του. Για παράδειγμα η ύπαρξη αλατιού σε κρεατογαλακτώματα κατά την παρασκευή προϊόντων αλλαντοποιίας βελτιώνει τη γαλακτωματοποιητική τους ικανότητα λόγω της εναλάτωσης των ινωδών πρωτεϊνών και της αύξηση της διαλυτότητάς τους και του ανοίγματος / ξεδιπλώματος της δομής τους.  
Το pH επίσης επιδρά με διάφορους τρόπους αφού επηρεάζει τη διαλυτότητά τους και επηρεάζει και την δομή  τους που σε μερικές περιπτώσεις δυσχεραίνει την προσρόφησή τους από τις διεπιφάνειες κατά συνέπεια μειώνει τη γαλακτωματοποιητική τους ικανότητα.

Αφριστικές ιδιότητες
Οι αφροί είναι συνήθως διεσπαρμένες φυσαλίδες αερίου σε μια συνεχή στερεή ή ημιστερεή φάση η οποία περιέχει κάποια τασενεργή ουσία και για τη δημιουργία του οποίου απαιτείται κάποιας μορφή μηχανική ενέργεια για τη δημιουργία διεπιφανειών μεταξύ αερίου και υγρού. Διατήρηση της διεπιφάνειας και αποφυγή συνένωσης των φυσαλίδων του αέρα και καταστροφής του γαλακτώματος αυτού γίνεται με την ύπαρξη της τασενεργού αυτής ουσίας. Η μαρέγκα, το μους, ο αφρός της μπύρας πολλά προϊόντα ζαχαροπλαστικής είναι μερικά παραδείγματα αφρών που αντιμετωπίζει η τεχνολογία τροφίμων. Ακόμη το παγωτό που αποτελεί ένα πολύ  πιο πολύπλοκο κολλοειδές σύστημα περιλαμβάνει μεταξύ άλλων και φυσαλίδες αέρα που καθορίζουν σε μεγάλο βαθμό τη δομή του και την αίσθηση που αντιλαμβάνεται κανείς όταν τα καταναλώνει. Στους αφρούς η αέρια διεσπαρμένη  φάση είναι συνήθως αέρας και η συνεχής είναι ένα υδατικό ή άλλο σύστημα διασποράς στο οποίο περιέχονται και οι πρωτεΐνες. Οι πρωτεΐνες που υπάρχουν εκεί προσροφώνται στην διεπιφάνεια μεταξύ φυσαλίδων αέρα και υγρού και δημιουργούν μια προστατευτική στοιβάδα που σταθεροποιεί και διαχωρίζει τις φυσαλίδες μεταξύ τους. Οι ιδιότητες των προσροφηθέντων πρωτεϊνών στις διεπιφάνειες και η ικανότητά τους να δημιουργούν ισχυρά ελαστικά προστατευτικά φιλμ επηρεάζουν τη σταθερότητα των αφρών. Η συγκέντρωσή τους επίσης επηρεάζει την ικανότητα αφρισμού. Η εκτύλιξη της πολυπεπτιδικής αλυσίδας κατά το μηχανικό χτύπημα πρωτεϊνών (πχ οβαλβουμίνης λευκού του αυγού) υποβοηθά την προσρόφηση της στις  διεπιφάνειες και βελτιώνει τη σταθερότητα. Παρατεταμένο όμως χτύπημα μπορεί να φέρει το αντίθετο αποτέλεσμα οδηγώντας στην κατάρρευση του αφρού αφού δημιουργεί συσσωμάτωση των πρωτεϊνών μειώνοντας την προσρόφησή τους στη διεπιφάνεια.

Share

follow  facebook1 twitter1 rss1

 

 

 

 open graph 250

 
foodwaste



trofos5 

 
 
oinografies new
Διαφήμιση



 
hotbites
monography
afieroma
 
exploresite
bletsas

newsletter
faq
answers

Διαφήμιση

Εγγραφή στα Newsletters του Foodbites

Εγγραφτείτε στα newsletters του Foodbites και λάβετε όλες τις εξελίξεις στο χώρο της διατροφής εύκολα και γρήγορα, στο inbox σας!

Επιλέξτε το Newsletter που σας ενδιαφέρει
Foodbites Magazine
Νέα της αγοράς των τροφίμων και διατροφικές τάσεις . Εξελίξεις, νέα προϊόντα και ιστορίες τροφίμων
Foodbites Science Briefs
Εξελίξεις και καινοτομία στο χώρο της επιστήμης & τεχνολογίας τροφίμων και διατροφής. Ασφάλεια & ποιότητα τροφίμων. Νομοθεσία τροφίμων.